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<title>Isopeptidbindung</title>

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<h1 id="firstHeading" class="firstHeading mw-first-heading"><span class="mw-page-title-main">Isopeptidbindung</span></h1>

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<p>Als <b>Isopeptidbindungen</b> werden in der Biochemie die Sonderform einer <a href="S%C3%A4ureamide" title="Säureamide">Amidbindung</a> zwischen zwei Aminosäuren bezeichnet, bei der zumindest eine der beteiligten funktionellen Gruppen nicht am α-C-Atom der Aminosäure sitzt [3].

</p><p>Ein Beispiel dafür wäre eine Amidbindung zwischen der seitenständigen ε-<a href="Aminogruppe" title="Aminogruppe">Aminogruppe</a> von <a href="Lysin" title="Lysin"><small>L</small>-Lysin</a> <i>und</i> der seitenständigen <a href="Carboxygruppe" title="Carboxygruppe">Carboxygruppe</a> von <a href="Asparagins%C3%A4ure" title="Asparaginsäure"><small>L</small>-Asparaginsäure</a> oder <a href="Glutamins%C3%A4ure" title="Glutaminsäure"><small>L</small>-Glutaminsäure</a>. Die Verknüpfung der Aminosäuren erfolgt also <i>nicht</i> (ausschließlich) über α-ständige Amino- und Carboxygruppen.<sup id="cite_ref-jakubke_1-0" class="reference"><a href="#cite_note-jakubke-1"><span class="cite-bracket">[</span>1<span class="cite-bracket">]</span></a></sup> Isopeptidbindungen werden beispielsweise bei der kovalenten Verknüpfung von Fibrin im Rahmen der Blutgerinnung durch den Faktor XIII zwischen Lysin und Glutamin geschlossen.

</p>

<div class="mw-heading mw-heading2"><h2 id="α-Peptidbindungen_und_ω-Peptidbindungen_sind_Isopeptidbindungen"><span id=".CE.B1-Peptidbindungen_und_.CF.89-Peptidbindungen_sind_Isopeptidbindungen"></span>α-Peptidbindungen und ω-Peptidbindungen sind Isopeptidbindungen</h2></div>

<p>Bei einer α-Aminosäure, die neben der α-Aminogruppe eine <i>zweite</i> Aminogruppe in ω-Position enthält, z. B. <small>L</small>-<a href="Lysin" title="Lysin">Lysin</a>, und einer weiteren α-Aminosäure die über die α-Carboxygruppe mit der endständigen Aminogruppe der ersten Aminosäure verknüpft ist, entsteht eine ω-Peptidbindung. Ebenso gibt es α-Aminosäuren, die neben der α-Carboxygruppe eine <i>zweite</i> Carboxygruppe enthalten, z. B. <small>L</small>-<a href="Asparagins%C3%A4ure" title="Asparaginsäure">Asparaginsäure</a> und <small>L</small>-<a href="Glutamins%C3%A4ure" title="Glutaminsäure">Glutaminsäure</a>. Wenn in diesem Fall über die endständige <i>zweite</i> Carboxygruppe und die α-Aminogruppe einer weiteren α-Aminosäure eine Amidbindung gebildet wird, so entsteht ebenfalls eine ω-Peptidbindung.<sup id="cite_ref-jakubke_1-1" class="reference"><a href="#cite_note-jakubke-1"><span class="cite-bracket">[</span>1<span class="cite-bracket">]</span></a></sup>

In der Natur kommen auch Mischformen vor, so enthält das <a href="Tripeptid" class="mw-redirect" title="Tripeptid">Tripeptid</a> <a href="Glutathion" title="Glutathion">Glutathion</a> (γ-<small>L</small>-Glutamyl-<small>L</small>-cysteinglycin)<sup id="cite_ref-Römpp4_2-0" class="reference"><a href="#cite_note-Römpp4-2"><span class="cite-bracket">[</span>2<span class="cite-bracket">]</span></a></sup> je eine α-Peptidbindung und eine ω-Peptidbindung.

</p><p>Auch ω-Peptidbindungen und α-Peptidbindungen zählen zu den Isopetidbindungen.<sup id="cite_ref-3" class="reference"><a href="#cite_note-3"><span class="cite-bracket">[</span>3<span class="cite-bracket">]</span></a></sup>

</p>

<div class="mw-heading mw-heading2"><h2 id="Einzelnachweise">Einzelnachweise</h2></div>

<li id="cite_note-jakubke-1"><span class="mw-cite-backlink">↑ <sup><a href="#cite_ref-jakubke_1-0">a</a></sup> <sup><a href="#cite_ref-jakubke_1-1">b</a></sup></span> <span class="reference-text">Hans-Dieter Jakubke, Hans Jeschkeit: <i>Aminosäuren, Peptide, Proteine</i>, Verlag Chemie, Weinheim, S. 99, 1982, ISBN 3-527-25892-2.</span>

</li>

<li id="cite_note-Römpp4-2"><span class="mw-cite-backlink"><a href="#cite_ref-Römpp4_2-0">↑</a></span> <span class="reference-text"><a href="Otto-Albrecht_Neum%C3%BCller" title="Otto-Albrecht Neumüller">Otto-Albrecht Neumüller</a> (Hrsg.): <a href="R%C3%B6mpp_Lexikon_Chemie" title="Römpp Lexikon Chemie"><i>Römpps Chemie-Lexikon.</i></a> Band 2: <i>Cm–G.</i> 8. neubearbeitete und erweiterte Auflage. Franckh’sche Verlagshandlung, Stuttgart 1981, ISBN 3-440-04512-9, S. 1511.</span>

</li>

<li id="cite_note-3"><span class="mw-cite-backlink"><a href="#cite_ref-3">↑</a></span> <span class="reference-text">Hae Joo Kang, Edward N. Baker:<i> Intramolecular isopeptide bonds: protein crosslinks built for stress?</i> In: <i>Trends in Biochemical Sciences.</i> Band 36, Nummer 4, 2011, S. 229-237, <a href="Digital_Object_Identifier" title="Digital Object Identifier">doi</a>:<span class="uri-handle" style="white-space:nowrap"><a rel="nofollow" class="external text" href="https://doi.org/10.1016/j.tibs.2010.09.007">10.1016/j.tibs.2010.09.007</a></span>.</span>

</li>

</ol></div></div><div><div class="zim-footer">

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